分子伴侣---蛋白质折叠的促进者

在哺乳动物细胞的精密舞台上，蛋白质的精准折叠如同一场精密的舞蹈，而分子伴侣则是这场舞蹈中的关键导演。面对高浓度蛋白带来的聚集风险，新生和未成熟蛋白尤其需要快速的折叠保护。细胞内，伴侣蛋白家族，如Hsp70和chaperonins，就像舞台上的安全屏障，通过ATP驱动的循环机制，确保蛋白质折叠的准确无误，避免错误折叠和聚集，甚至进行适时的降解。

其中，Hsp70家族在热休克应激时刻尤为活跃，通过ATP-ADP的能量转换，它们就像折叠的艺术家，精确调整蛋白质的构象，完成折叠后释放，让每一分子都找到其正确的位置。而Hsp90家族，如大肠杆菌和人类版本，对于真核生物的稳定运行至关重要。它们与转录因子和激酶等关键伙伴紧密合作，确保它们在压力环境中仍能保持功能完好。

Hsp90以二聚体形式存在，受到ATP、ADP以及共同伴侣的微妙影响，它在蛋白质折叠和激活过程中发挥着核心作用。两类伴侣蛋白，I类如原核生物中的GroEL，II类在真核细胞内，它们通过ATP水解的力量驱动蛋白质的折叠过程，如同魔术师的手法，让蛋白质在封闭的'折叠室'里渐次成型。

在GroES形成的环中，关键的构象变化引导GroES盖子的精确结合（2），多肽在这一封闭环境中进行着高效折叠，由ATP水解驱动，形成短暂的中间体（3）。一旦结合完成，盖子离开，ADP释放，腔室敞开，折叠好的蛋白质得以释放，进入细胞的正常运行轨道。然而，如果折叠过程出现偏差，错误的蛋白质可能会重新回到未被占用的GroEL中，等待下一轮的纠正或处理。（参考：Kirschke et al., 2014, Cell 157:1685; Taipale, Jarosz, & Lindquist, 2010, Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 11:515; Nelson & Cox, 2013, Lehninger Biochemistry）

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