酶催化作用的原理是什么40

首先要了解酶的活性中心。酶的特殊催化能力只局限在大分子的一定区域内，换句话说，只有少数特异的氨基酸残基参与底物结合及催化作用。这种特异的氨基酸残基比较集中的区域，即与酶活力直接相关的区域，称为酶的活性中心。通常活性中心又分为结合部位和催化部位。前者负责与底物结合，决定酶的专一性；后者负责催化底物键的断裂，形成新键，决定酶的催化能力。有些酶还需要辅酶，辅酶分子或其某一部分的结构往往也是酶活性部位的组成部分。
当酶遇到其专一性底物时，酶中某些集团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些集团的电子云密度增高或降低，产生“电子张力”，使敏感键的一端更加敏感，底物分子发生变形，底物比较接近他的过渡态，降低了反应活化能，使反应易于发生。——这个就是酶催化的简单原理，诱导契合假说，比较广泛的被认同！

酶和一般催化剂的作用一样，能降低底物分子所必须具有的活化能。

是改变了酶的构象吧。

酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔软的而非刚性的。当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，有关的各个基因达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。

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